Sciences et techniques

Article n°5

 Composition des aliments : les protéines

Polymères d’acides aminés,  les protéines sont des substances azotées. Avec les glucides et les lipides, constitués principalement de carbone, d’oxygène et d’hydrogène, les protéines  sont  les principaux composants organiques de la cellule du vivant. Elles sont présentes dans toutes les cellules et ont un rôle dans leur multiplication, la formation et la croissance des tissus et des organes.  Les protéines sont présentes dans tous les aliments de source organique (végétale, animale ou micro-organique)

Les acides aminés 

L’acide aminé est l’unité fondamentale des protéines. Il peut exister à l’état libre dans les cellules et dans les tissus.  L'acide aminé est constitué de groupements chimiques spécifiques, amine (NH2) et carboxylique (COOH), et d’un radical R. La formule générale des acides aminés est la suivante :

Les acides aminés diffèrent par le radical R. Celui-ci est une chaîne latérale dans la plus part des acides aminés. La structure de R est responsable de nombreuses propriétés physico-chimiques de l'acide aminé. Ainsi les acides aminés sont hydrophobes, neutres, acides ou basiques (Tableau IV).

Tableau IV - Les acides aminés

On dénombre plus de 50 acides aminés dans la nature. Seulement vingt sont les constituants des protéines de l’organisme. Huit sont dits acides aminés indispensables (Tableau IV) parce qu’ils sont peu ou pas du tout synthétisés par l'homme : la lysine et la thréonine ne le sont pas rigoureusement.  Les six autres le sont, mais à une vitesse moindre ou insignifiante. Certains acides aminés du tableau IV revêtent d'autres spécificités d'un point de vue nutritionnel : l'histidine est indispensable chez le nourrisson et banale chez l'adulte, la cystine et la tyrosine ne couvrent que le tiers du besoin, respectivement, en acides aminés soufrés et aromatiques (La cystine est la combinaison de deux molécules de cystéine que l'on retrouve dans l'hydrolyse des protéines.). Aussi, l'alimentation doit pourvoir en quantité et en qualité suffisantes les acides aminés dont l'organisme a besoin (qu'il peut synthétiser ou non). 

Les acides aminés sont unis les uns aux autres par une liaison amide (-NH-) ou liaison peptidique pour constituer un polymère. On parle de polypeptide (on emploie souvent le terme de peptide) lorsque le poids moléculaire du polymère est inférieur ou égal à 5000. Au-delà de ce chiffre, il s’agit de protéines proprement dites.

La structure des protéines

La totalité de l'information du vivant (qui est vie ou qui donne vie)  est contenue dans le génome. De toutes les substances chimiques du vivant, rappelons que les protéines sont les plus proches du gène (Figure 30 ), elles en sont l'expression. 

Il n'existe pas de forme de stockage de protéines dans l'organisme, comme pour les glucides et les lipides. Cependant, les protéines sont associées à toutes les macromolécules de la cellule, ne serait-ce qu'en tant que constituantes de l'ingénierie du métabolisme.

Les protéines ont une structure primaire qui est la succession des acides aminés, le polypeptide. La structure secondaire des protéines est responsable de la forme en hélice ou en feuillet du polypeptide. La structure tertiaire des protéines est un arrangement élaboré de la structure secondaire. Elle donne au polypeptide en hélice ou en feuillet une conformation, laquelle est essentiellement liée à la nature des acides aminés et aux différentes liaisons que les radicaux R peuvent avoir entre eux. Ces liaisons sont dites liaisons faibles, ce sont : les liaisons hydrogènes, liaisons hydrophobes (forces de Van Der Waals) ou les électrovalences (liaisons par attraction entre deux groupes polaires opposés). Les protéines ont une structure quaternaire, c'est lorsqu'elles sont constituées de plusieurs sous unités à structure  primaire, secondaire et tertiaire.  Ces sous unités peuvent être identiques ou différentes. Elles  sont unies par des liaisons faibles. L'hémoglobine en est un exemple (figure 31 ci-dessous). Chaque subunité (sous-unité de nature protéique) est représentée dans cette figure par une couleur différente rouge, jaune, bleu et vert.

La position des hèmes liés aux quatre subunités est représentée en blanc et gris. Ainsi, la structure des protéines est une série de repliements qui impliquent diverses forces dont la résultante est la stabilité et la fonctionnalité de la protéine dans son environnement naturel.

Ailleurs que dans l'organisme, la structure des protéines détermine leurs propriétés physico-chimiques et fonctionnelles, tout ce qui en fait l'utilitaire du domaine alimentaire (Figure 30). 

La classification des protéines 

Les protéines peuvent être classées selon leur forme, leur composition, leurs propriétés physico-chimiques, leurs fonctions ou leurs sources. 

La protéine est présente dans tous les aliments de source biologique

Les protéines fibreuses et les protéines globulaires

Selon la forme, les protéines sont fibreuses ou globulaires.

Les protéines fibreuses ou scléroprotéines sont principalement du règne animal. Leur nature fibrillaire en fait des éléments de constitution et de soutien des tissus organiques. La kératine est le constituant des phanères comme les ongles et les cheveux ; le fibrinogène, la protéine du plasma, est impliquée dans la coagulation du sang ; le collagène est le constituant des tissus de liaison dont les tendons ; la myosine et l’actine, protéines constituant du muscle sont impliquées dans sa contraction.

Les protéines globulaires (sphéroproteines) sont aussi bien de l'organisme animal que végétal. Ce sont principalement les protéines ayant une fonctionnalité biologique et sont surtout des milieux aqueux de l'organisme. Leur conformation, répondant à leur fonctionnalité, est liée aux propriétés physico-chimiques du milieu. Parmi ces protéines il y a les albumines, les globulines, la caséine du lait, les hormones protéiques, les protéines de l'œuf (l'ovalbumine la protéine du blanc de l’œuf ou les phosphoprotéines du jaune d’œuf). 

Les holoprotéines et les hétéroprotéines 

Selon leur composition, les protéines sont constituées uniquement d'acides aminés : ce sont les holoprotéines. Les hétéroprotéines sont constituées d’autres substances organiques ou de métaux en plus des acides aminés.  Les principales hétéroprotéines sont : les chromoprotéines dont l'hémoglobine et la chlorophylle; les lipoprotéines impliquées dans le transport du cholestérol;  les glycoprotéines dont les hormones anté-hypophysaires; les phosphoprotéines comme les protéines du lait (la caséine), celles des membranes cytoplasmiques, de la chromatine et  du jaune d'œuf (vitelline,vitellenine et phosvitine). Holoprotéines et hétéroprotéines peuvent être de forme globulaire (sphéroproteines) ou filamenteux ou fibrillaires (scléroproteines).

Les propriétés physico-chimiques

La composition en acides aminés des chaînes peptidiques détermine les structures de la protéine puis sa conformation. Elles  confèrent à la protéine ses propriétés physico-chimiques dans un milieu donné, son comportement et sa dynamique. La composition ionique, la température, le pH et la pression environnants déterminent le comportement de la protéine (expansion, rétraction ou solubilité) dans le milieu. 

Les fonctions 

Les protéines ont une fonction de structure des tissus et organes, elles ont un rôle biologique, physiologique et technologique et fonctionnel lors des transformations de l'aliment.

Un matériau de constitution 

Les protéines sont les constituants de nombreux tissus de l'organisme. Elles sont responsables de leur trame, de leur texture : le collagène est le constituant des tendons, tissus de liaison; les kératines caractérisent les phanères. 

Les protéines et les lipides et glucides qui leurs sont associés (glycoprotéines et lipoprotéines) constituent les membranes des cellules et des organites qu'elles contiennent (mitochondries, vacuoles ou ribosomes). 

Le rôle biologique 

L'organisme synthétise ses protéines. Les acides aminés indispensables sont fournis par l'alimentation. Le rôle biologique des protéines est  multiple.

Les protéines sont la source d’azote de l’organisme par la dégradation des acides aminés. Certains produits de cette dégradation entrent dans la synthèse d'acides aminés, du glucose par la glycogénonéogenèse, du glycogène  par la (glycogénogenèse), des acides gras (sauf les acides gras essentiels qui sont apportés par l'alimentation), du cholestérol, des hormones stéroïdes et de la vitamine D. La figure 32 ci-dessous schématise le raccordement du catabolisme des glucides et des lipides avec celui des protéines et les synthèses associées  (Figure 32).

Le renouvellement des protéines a une triple signification: les protéines sont secrétées quand certaines sont détruites; les constituants des cellules et des tissus sont renouvelés; et, d'un point de vue moléculaire, selon la qualité fonctionnelle de l'enzyme impliquée dans le renouvellement, le constituant fabriqué est identique en structure et/ou en activité à celui qu'il remplace. 

Les enzymes sont de nature protéique. Elles catalysent les réactions biochimiques et sont impliquées dans toutes les activités du métabolisme (anabolisme et catabolisme) : la synthèse, la dégradation et l'activité des substances biochimiques dont les glucides et les lipides . Les enzymes sont spécifiques du substrat et de la réaction effectuée sur celui-ci (Tableau V)

Tableau V : Classes d'enzymes et leurs modes d'actions

Les enzymes, catalyseurs de diverses réactions biochimiques sont des hétéroprotéines. Peu d’enzymes sont entièrement protéiques. La plupart sont constituées de deux parties : une apoenzyme qui est entièrement protéique et un coenzyme non protéique. Le coenzyme est le site actif de l’enzyme. 

Les protéines ont un rôle régulateur. Les hormones, substances produites par une glande endocrine, généralement transportée par le sang vers les cellules de l'organe où elles agissent (organe cible), certaines sont de nature protéique (Tableau VI) :   l'insuline, hormone du pancréas intervenant dans la régulation de la glycémie, en est un exemple. La spécificité d'une hormone est vis à vis des cellules cibles : par la nature de l'enzyme présente au niveau du récepteur de la cellule cible et par la nature du substrat de cette enzyme. Ainsi, une hormone peut agir différemment dans deux organes cibles différents.

Tableau VI : Classes d'hormones et leur mécanisme d'action 

Les protéines  ont un rôle réparateur des agressions extérieures subies par l'organisme. Ce sont les anticorps dans la lutte contre un agent infectieux ou encore le fibrinogène, la protéine du plasma, qui, sous l'action de la thrombine, joue un rôle dans la formation du caillot de sang.

Les protéines sont des constituants de la membrane cellulaire et de celles des structures cytoplasmiques. Composantes des lipoprotéines et des sites d'échanges entre les milieux intra et extra cellulaire, les protéines jouent un rôle important dans le transport des lipides du sang et dans leur absorption par la cellule.

Les protéines ont un rôle de transporteurs. Les lipoprotéines transportent les lipides du sang.  L'hémoglobine, transporteur de gaz, est une hétéroprotéine et aussi une  chromoprotéines responsables de la couleur du sang de même que la myoglobine pigment rouge du muscle.  

L'hémoglobine, composante des hématies, est constituée de quatre sous unités ou subunités de nature protéiques et identiques (2 à 2). Chaque subunité est reliée à l'hème, un groupement prosthétique (Figure 33 ci-contre). L'hème est le site de fixation de l'oxygène transporté dans le sang et distribué aux tissus. Un atome de fer bivalent (Fe²⁺ ) occupe le centre de l'hème. Il se combine réversiblement à une molécule d'oxygène (1).L'hémoglobine transporte également le gaz carbonique des réactions de décarboxylation du cycle de Krebs notamment. La fixation du CO2 se fait sur la partie protéique par combinaison avec des groupements amines (2)

La  myoglobine, réservoir de l'oxygène du travail des muscles, sa structure est analogue à celle de l'hémoglobine avec un seul groupement prosthétique et une chaîne polypeptidique. 

Les cytochromes (il y en a plusieurs et de structures proches) sont des hétéroprotéines. Ils sont présents dans les cellules animales aussi bien que dans les cellules végétales. Ils jouent le rôle de transporteurs d'électrons au niveau de la chaîne respiratoire localisée dans les mitochondries. La partie protéique est constituée d'une seule chaîne. La structure de la partie non protéique, le groupement prosthétique du cytochrome c, est semblable à celle de l'hème (Figure 35). Au cours du transfert d'électrons, le fer  du groupement prosthétique passe respectivement de l'état Fe²⁺ à Fe³⁺ et vis versa. 

Le rôle énergétique

Par les  enzymes et les cytochromes, les protéines ont une fonction énergétique. Constituants de la chaîne respiratoire, ils sont impliqués dans l'oxydation du substrat par l'oxygène de l'air. Cette oxydation se fait  par une chaîne de transfert d'hydrogène et d'électrons. Il en résulte la formation d'ATP (Adénosine triphosphate), la molécule porteuse de l'énergie nécessaire au métabolisme cellulaire. 

Les enzymes impliquées dans le transfert d'hydrogène sont les déshydrogénases.  Elles ont toujours un coenzyme par lequel s'effectue le transfert d'hydrogène d'un substrat réduit à un coenzyme oxydé ou d'un coenzyme réduit à un autre oxydé, ceci dans la chaîne respiratoire. Ailleurs, leur rôle consiste à réduire ou à oxyder des substrats. Ainsi, dans la biosynthèse de la sérine, son précurseur, l"acide 3 phospho glycérique, est oxydé en un premier intermédiaire, l'acide phospho hydroxypyruvique, sous l'action d'une déshydrogénase à coenzyme NAD oxydé. Tandis que dans la biosynthèse des acides phosphatidiques, la phospho-dihydroxyacétone est réduite en glycérol phosphate sous l'action de la glycérophosphate déshydrogénase à coenzyme NAD réduit.

Deux groupes de déshydrogénases interviennent dans la chaîne respiratoire. Elles diffèrent par leurs coenzymes et sont : les déshydrogénases à coenzyme nicotinamide-adénine dinucléotide (NAD) dérivant de la nicotinamide (vitamine pp)  et les déshydrogénases à coenzyme flavine adénine dinucléotide (FAD) dérivant de la riboflavine (vitamine B2). Dans les deux cas le transfert d'hydrogène  se fait par  le noyau du coenzyme. Il en  par simplification :

D'où les systèmes :

         - NAD/NADH2 (NAD oxydé/NAD réduit)  dont le potentiel d'oxydo-réduction est de -0,32 V

     - Le système FAD/FADH2 (FAD oxydé/FAD réduit) de potentiel d'oxydo-réduction   -0,06 V

Dans la chaîne respiratoire, l'hydrogène enlevé au substrat par le coenzyme NAD est transféré au coenzyme FAD. Le FAD réduit, transfert l'hydrogène reçu à une quinone (ubiquinone). L'ubiquinone réduite s'oxyde en libérant   2H⁺ +2e^-. 

Les cytochromes, ces autres constituants protéiques de la chaîne respiratoire prennent en charge les  deux électrons (2e^-) libérés par l'ubiquinone.  Aux travers des réactions d'oxydo-réductions des formes (Fe⁺⁺⁺/Fe⁺⁺) de l'atome Fe  du groupement prosthétique (Figure 6), les deux électrons seront transférés, en fin de chaîne, à l'oxygène de l'air(1/2O₂). Quant aux deux hydrogènes (2H⁺) ils vont d'une part réduire l'oxygène de l'air (1/2O₂) en  molécule d'eau (H₂O) et d'autre part réoxyder le dernier cytochrome de la chaîne. 

De l'oxydation du substrat, la formation du NADH₂ , à la réduction de l'oxygène de l'air en molécule d'eau, chaque étape donne lieu à une augmentation de potentiel d'oxydoréduction qui se traduit par une libération d'énergie pour synthétiser une liaison riche en énergie et produire de l'ATP à partir de l'ADP. Il en résulte le bilan suivant  :

-   NADH₂ : 3 ATP

-  FADH₂ : 2 ATP

                        - Cytochrome c : 1 ATP

Par la chaîne respiratoire,  les protéines ont un rôle de premier plan dans la production d'ATP  (Figure 36).  

Autrement, le rôle des protéines en tant que source d'énergie est moindre que celle des glucides et des lipides dans l'organisme. En effet, les glucides et les lipides stockés dans des organites cellulaires ou dans des cellules de tissus particuliers, sont dégradés selon le besoin en énergie de la cellule ou de l'organisme. Ils sont des substances de réserve de "carburant" de la cellule et de l'organisme.  

Il n' y a pas de forme de stockage de protéines pour cette fonction de "réserve de carburant" de l'organisme. Toutefois, les protéines étant renouvelées, sous-tend qu'elles sont dégradées. Cette action libère de l'énergie utilisable par le métabolisme cellulaire.  

Expérimentalement, en calorimétrie, la combustion d’un gramme de protéines, tout comme celle de glucides libère 4 Calories en moyenne contre 9 pour les lipides.

Cependant, dans les graines végétales existent des formes de stockage de protéines qui ont un rôle dans la germination.

Ainsi, dans les graines de légumineuses (le pois) qui n'ont pas d'albumen, des organites spécialisés stockent des protéines. Ils sont appelés corps protéiques. Dans les graines de céréales, les protéines sont localisées particulièrement dans la couche à aleurone.

Les autres protéines de la graine, constituantes de l'ingénierie métabolique en dormance, sont les enzymes fondamentales de la germination reparties dans l'ensemble de la graine. 

Le rôle physiologique

Les enzymes de la digestion des aliments et de l’absorption des nutriments (amylases, pepsines, lipases, trypsine, chymotrypsine) sont des protéines. Leur action consiste à dégrader les aliments composés de macromolécules (glucides, lipides et protéines) en leurs constituants simples ou métabolites qui intégreront la circulation sanguine. La nature des  acides aminés de ces enzymes et les caractéristiques physico-chimiques du milieu (sucs digestifs) déterminent leur action.

De même, la digestion des aliments protidiques dépend de leur solubilité, laquelle est liée à la nature de leurs acides aminés et aux caractéristiques physico-chimiques du milieu (température, pH, force ionique et vicosités). Aussi, la dégradation de l'aliment en métabolites ou nutriments porte sur au moins cette triple adéquation (enzyme-milieu-aliment). 

La figure 42 représente les teneurs des produits de la figures 41, ramenées à  la matière sèche (M.S.). Les teneurs en protéines des laits sont les plus faibles. On remarque qu'elles diffèrent peu d'un lait à l'autre. A la figure 41, la teneur en protéines du  lait de brebis par rapport à la matière telle quelle ou la matière humide (%M.H.) avoisine le double des deux autres. Concernant l’œuf, la teneur en protéines du jaune par rapport à la matière sèche est la moins élevée.  

Les deux expressions de la teneur (%M.H. et %M.S.) n'ont pas le même sens pour signifier qu'un produit est riche ou pauvre en tel ou tel autre nutriment plus qu'un autre.  Les teneurs ne sont comparables que pour des produits ayant la même teneur en eau (la matière sèche étant sans eau) comme le montre la figure 43 ci-après. 

Ainsi, les céréales et pseudo céréales et les légumineuses d'une part,  ayant des teneurs en eau proche (grains secs) peuvent être comparées indifféremment par leurs %M.H. ou %M.S. de même les protéoléagineux (oléoprotéagineux) d'autre part. 

Entre les protéoléagineux (oléoprotéagineux) et légumineuses,  les teneurs en % M.S. des protéines du pois chiche et du tournesol sont plus proches que les teneurs en %M.H. Il en est de même du pois sec et de l'arachide. 

Les micro-organismes, sources de protéines

Les sources des protéines de l'alimentation sont aussi micro-organiques.  La levure utilisée en boulangerie  (Figure 44) et en brasserie et la levure alimentaire ont une bonne teneur en protéines (40 et 44 g, en moyenne, pour 100 g de produit déshydraté).  En Afrique subsaharienne,  la production de bière de mil donne un résidu de fermentation constitué de levures et de sucres non fermentescibles (oligosaccharides) et éventuellement d'acides aminés et protéines synthétisés au cours du maltage. Ce produit source de protéines est couramment utilisé comme condiment.

Les protéines  et la santé humaine

De nombreuses protéines, selon leurs sources et compositions peuvent être "limitant" pour la santé, par leur composition quantitative et  qualitative en acides aminées indispensables ou par leur aptitude peu favorable à la digestion et à l'absorption ou encore par leur toxicité. 

La déficience en acides aminés indispensables 

Les acides aminés constituent la source d'azote de l'organisme. L'apport de protéines en quantité suffisante est un besoin fondamental de l'organisme. Les besoins en quantité varient selon la qualité de la protéine, l'âge et l'état de l'individu. Parmi les maladies dues à la malnutrition, on compte celles liées  à l'apport en quantité et en qualité  de protéines. 

Le kwashiorkor chez les jeunes enfants est une maladie d'insuffisance d'apport protéique, tandis que la goutte est favorisée par une alimentation riche en protéines. 

La déficience  en l'un des  huit acides aminés indispensables peut avoir des répercutions graves sur la santé de l'individu. Les besoins en ces acides aminés indispensables varient d'un acide aminé à l'autre, selon l'âge et l'individu. L'acide aminé déficient est appelé facteur limitant, il est lié à la source de la protéine. La lysine est le facteur limitant des protéines de céréales; la méthionine est déficiente dans les protéines de légumineuses; les protéines animales, les protéines du lait et particulièrement celles des œufs sont assez équilibrée en acides aminés indispensables.  Toutefois, il existe des exceptions :

    - les viandes, les poissons, le lait et les produits laitier en général bien équilibrés en acides aminés indispensables sont parfois carencés en acides aminés soufrés ou en isoleucine ou en tryptophane ou encore en valine

 - L'exception peut aussi être dues à la complémentarité. Ainsi, des protéines de céréales sont déficientes en acides aminés indispensables dont le tryptophane, la lysine, et la méthionine, tandis que d'autres en sont suffisamment pourvues. C'est le cas du blé. Le gluten constitue 85% des protéines de la farine de blé. Les protéines qui forment le gluten sont les gluténines (40 à 45%) et les gliadines (55 à 60%). Les premières sont relativement riches en acides aminés basiques dont la lysine, mais  les secondes en sont pauvres. Les autres protéines de la farine de blé (15%), non-gluten, sont les albumines et les globulines (celles-ci sont particulièrement bien pourvues en lysine et sont aussi les protéines des légumineuses). La complémentarité entre protéines  est encore plus large lorsque les produits d'une alimentation sont issus de diverses matières premières végétales et/ou animales.

La protéine toxique et antitoxique   

   Figure 45 : L'appareil digestif 

 La protéine peu favorable à la digestion

La digestion est constituée de quatre phases principales : le broyage des aliments composés de macromolécules dont les glucides, les protéines et les lipides et le mélange avec diverses secrétions; la transformation des macromolécules en leurs constituants élémentaires (oses simples, acides aminés, acides gras) assimilables; l'absorption des constituants élémentaires; le rejet des molécules non transformées et non  absorbées.  Les protéines sont à l'oeuvre tout au long de l'appareil digestif (Figure 45). 

Dans la première étape de la digestion, les protéines sont à la fois matière et matériel du broyage. Elles sont aussi les macromolécules de l'aliment. Les diverses sécrétions qui accompagnent le broyage contiennent des protéines : les glycoprotéines sont des constituants du mucus de la digestion buccale qui contient des enzymes dont les amylases. 

La seconde étape de la digestion, la transformation des macromolécules en leurs constituants simples et assimilables est l'oeuvre des protéines, les enzymes hydrolases. La transformation débutée dès la première étape par les amylases des sécrétions buccales et se poursuit dans l'estomac avec les constituants du suc gastrique. La spécificité du  suc gastrique (mucus)  tient à ses composants acides et enzymatiques: les ions H⁺ y ont une concentration de 150 mmol.L^-1 alors qu'elle est de l'ordre de 5.10^-5 mmol.L^-1  dans le plasma; le pepsinogène, polypeptide sécrété par les cellules de la paroi gastrique est le  précurseur de la pepsine enzyme de la dégradation des protéines. Le suc gastrique contient d'autres enzymes dont les lipases et les uréases.  La digestion intestinale constitue la dernière étape de la transformation. Elle met en oeuvre des protéines, les constituants enzymatiques des sucs pancréatique et intestinal dont la trypsine. 

Le passage des constituants élémentaires des macromolécules dans le sang se fait aussi aux  deux étapes précédentes, mais c'est au niveau de l'intestin, aux cellules  plus adaptées à cet effet, qu'il est le plus important.  

La protéine peu favorable à la digestion, c'est lorsqu'elle constitue un obstacle à la transformation des macromolécules en leurs constituants simples et/ou à l'absorption de ceux-ci. Par conséquent, elle est un facteur limitant de l'utilisation de la capacité nutritionnelle de l'aliment ingéré. Les matières premières de l'alimentation en contiennent. Ce sont les substances antinutritives de nature protéique des graines des légumineuses : les antitryptases et les hémagglutinines. Les antitryptases inhibent l'action de la trypsine;  les hémagglutinines, quant à elles, réduisent la capacité d'absorption des nutriments par les cellules de la paroi intestinale. 

Les aliments d'origines animales ont aussi des substances antinutritives : le colostrum, le lait et le blanc de l’œuf contiennent des  antitryptases. 

Certaines légumineuses ont d'autres substances antinutritives  qui sont non protéiques. Elles  agissent sur les protéines ou les acides aminés de l'aliment :

 - le gossypol, présent dans les graines de coton (l'amande de coton est comestible de même que l'huile qui en est extraite), est de nature polyphénolique. Il agit sur la disponibilité en lysine ;            

 -  les saponines, autres substances antinutritives, sont des hétérosides formés d'oses et de substances lipidiques. Elles sont présentes dans tous les produits végétaux et en  déprécient la valeur protéique. Elles agissent sur les cellules de la paroi de l'intestin, limitant ainsi l'absorption des nutriments. Certaines graines comme le quinoa, sont technologiquement peu avantageux. Ils sont à la fois riches en protéines et en saponine. Les graines ne sont utilisables qu'après des opérations de lavages et de séchage afin d'éliminer la saponine. 

Les glycoprotéines dont les légumineuses sont riches sont peu digestes. Elles sont antinutritives de ce fait. Elles sont responsables du phénomène désagréable de flatulence et limite leur consommation régulière.  

Chaque groupe d'aliment d'origine végétale ou animale, rarement les viandes, peut contenir quelque substance antinutrive pouvant déprimer l'utilisation, la digestion et le métabolisme des aliments en général et des protéines en particulier. Cependant, la sensibilité individuelle y joue un rôle important et déterminant. Un grand nombre de ces substances sont inactivées par des traitements technologiques ou par la chaleur de la cuisson.  De plus en plus, la sélection végétale ou animale met à disposition des produits contenant peu ou pas du tout de ces substances antinutritives. Les différentes techniques de transformations, comme le décorticage et le traitement à la potasse du haricot, peut atténuer les effets indésirables de flatulence par exemple.   Il est toutefois important de connaître ces substances antinutritives, sachant qu'une substance inactivée ou transformée n'est qu'une substance autre, mais pas forcément saine.

La protéine antitoxique

La protéine ou du moins  certains de ces composants, les acides aminés, interviennent dans des mécanismes de détoxication: la méthionine assure la méthylation de certains déchets; la cystine et la glycine permettent l'élimination de substances toxiques sous formes conjuguées. 

La protéine et la défense de l'organisme 

Les réponses aux agressions du corps et de l'organisme sont dues aux protéines :

- suite à une blessure du corps, la formation de caillot de sang est aussi l'œuvre du fibrinogène ;

- par les anticorps qui sont de nature protéique, la protéine est au centre de la défense et de l'immunité de l'organisme lorsqu'il est agressé. Ils sont spécifiques de l'espèce animale et spécifique de l'antigène  ayant provoqué leur formation. L'antigène peut être de nature protéique (toxines de microorganismes ou de champignons supérieurs dont l'amanite phalloïde, coques ou capsules virales...etc). 

Les protéines et la qualité sanitaire des aliments

Les protéines sont source d'azote. Selon la température, la pression atmosphérique environnante et la teneur en eau libre de l'aliment riche en protéines, celui-ci est un milieu de culture de micro-organismes, ce qui déprécie sa qualité habituelle de fonctionnalité ou organoleptique ou encore son aptitude à la conservation. Les principales causes sont la détérioration ou la modification de substances organiques de l'aliment par les enzymes du micro-organisme, la formation de nouveaux composants qui peuvent s'avérer toxiques pour l'organisme. La toxicité est la principale caractéristique de dépréciation de la qualité sanitaire des aliments. 

La toxicité dépend  de la nature et de l'exposition au toxique. La toxicité revêt différentes formes. Les effets de la toxicité sont réversibles ou irréversibles. La toxicité est directe ou indirecte : l'action toxique dépend de la fonctionnalité de la molécule agent. Celle-ci agit telle quelle ou après transformation. La toxicité est aiguë, subaiguë ou à long terme.

Le toxique peut être une protéine de l'aliment comme la trypsine-inhibiteur du soja; il peut être un produit issu de la transformation de l'aliment impliquant les protéines ou les acides aminés avec d'autres molécules organiques (les réactions entre sucre réducteur et amine) comme les produits du brunissement non enzymatique de la caramélisation et de la réaction de Maillard, lors de la préparation des aliments.

La protéine utilitaire

La protéine en technologie alimentaire

Constituantes de l'ingénierie métabolique,  les protéines végétales de l'alimentation sont rarement pures. Elles sont associées à d'autres constituants, l'amidon et les lipides en particulier comme il en est dans les farines des graines, les huiles avant raffinage et les pâtes des oléagineux. Cela leur donne un rôle important lors des transformations technologiques. 

La protéines en transformations des matières premières agricoles

La qualité des transformations des matières premières de l'aliment est liée à la protéine pour sa teneur, son comportement, ses associations avec les  autres composants (glucides et lipides en particulier).

En meunerie, l'aptitude à la mouture, le comportement favorable ou non de la graine (collant ou non à la meule), liée à la résistance de l'albumen et à sa composition  est une question de protéines dans le grain : teneur, répartition et qualité.

Dans les farines, les protéines confèrent à l'amidon sa fonctionnalité : la panification en est un exemple. En effet, le gonflement de la pâte de blé résulte davantage de ses protéines, le gluten, que de son amidon.

Ailleurs, dans les farines des autres graines, la qualité du réseau protéique emprisonnant les granules d'amidon détermine celles des pâtes à la cuisson de même que leur intégrité après.  La résistance à la synérèse des empois d'amidon résulte également de la qualité du réseau protéique.

La différence de texture, "sous contrainte" mécanique (mortier et pilon, mixeur, meule...), des amidons gélatinisés de tubercules, racines et fruits (pomme de terre, igname, patate douce, manioc et banane plantain) seraient due, éventuellement, à la qualité des granules d'amidon et de celle des réseaux de protéines les contenant.

La protéine "marchande"

On connaît les marchés du sucre, les cotations. Serait-il excessif de parler de la protéine "marchande"?  Depuis quelques décennies, les tendances au régime alimentaire unique s'installent. Ces nouveaux besoins viennent s'ajouter aux besoins thérapeutiques habituels de supplémentation en acides aminés indispensables.

La production de concentrés et de poudres de protéines en général  et de protéines pour acides aminés indispensables en particulier élargit l'horizon du secteur de la transformation des matières premières agricoles végétales et animales.La protéine et l'organoleptique

La protéine est un indice d'appréciation de la qualité de l'aliment partout et depuis toujours. La couleur des matières premières de l'aliment suggère l'état de maturation, de fraîcheur, la nature du conditionnement ou les conditions d'entreposage. 

La couleur prédit l'évolution, favorable ou non, de l'aliment à l'entreposage, à la transformation et à la conservation. C'est la myoglobine pour les viandes et la chlorophylle pour les matières premières d'origine végétale.

La protéine, enzyme, est responsable de la variation de couleur  des matières premières avant transformation. Cette variation peut comprendre tous les composants de palette de la couleur d'origine dont l'éclairci et le brun est le "Brunissement enzymatique". 

Les sources des protéines 

Les sources des protéines de l'alimentation sont végétales, animales, et micro-organiques. Les protéines sont présentes dans tous les produits d'origines biologiques, seule la quantité et la qualité diffèrent d'une source, d'un organe, d'un tissu ou d'une cellule à l'autre du vivant. Aussi, les sources de protéines alimentaires sont nombreuses et variées.

Les protéines végétales 

Toutes les parties comestibles du végétal contiennent des protéines. La quantité et la qualité dépendent du genre, de l'espèce, de la variété, des conditions de culture et des traitements post récolte. Les graines en sont les mieux pourvues. La figure 37  indique la composition en protéines de diverses graines végétales de l'alimentation.  

Dans la figure 37  la teneur en protéines  varie selon la "catégorie" de graines (famille, genre ou espèce). Elle décroit du protéoléagineux (soja) aux céréales en général et le riz en particulier.  Les  oléoprotéagineux (arachide, tournesol et colza) contiennent moins de protéines que les légumineuses dans l'ensemble. Toutefois, les différences de teneur en protéines dans une "catégorie" donnée et quelquefois d'une catégorie à l'autre (entre céréales et pseudo céréales par exemple) est aussi une question d'espèces et de variétés considérées.

On remarque que la teneur en protéines de la laitue est la plus élevée des légumes et avoisine celle des tubercules. La teneur en protéines de ces produits  est moindre que celle des graines (Figure 37). Ces produits, analysés tels quels, sont constitués d'environ 80 à 90% d'eau contre 12 à 15%  pour les graines.  La figure 39 représente les teneurs ramenées à la matière sèche de quelques produits en figures 37 et 38. 

Pour ces produits de la figure 39 il y a un intérêt à estimer la teneur en protéine en % de M.S. plutôt qu'en % de M.H. et pour tout produit à forte teneur en eau et utilisé tel quel. Ces produits sont peu fournis en protéines, toutefois, ce dont ils disposent ne sont pas  sans  intérêt technologique faisant leur spécificité alimentaire. De plus, la composition qualitative en acides aminées indispensables en % M.S. est un indice d'appréciation objective parce que la matière sèche est une constance. 

Les  protéines végétales  sont :  les albumines, les globulines, les prolamines et les glutélines. Elles  diffèrent selon la source botanique et leur solubilité. Leur fonctionnalité en est liée. Le tableau VII donne quelques unes de leurs caractéristiques.

Tableau VII : Protéines  des graines végétales

La germination des graines,  une source de protéines

La réalisation de la germination des semences (graines semées) exige un certain nombre de conditions  internes et externes  à la semence. 

Les conditions internes de germination sont : la maturité de la graine, toutes les parties constitutives de la graine sont complètement différenciées morphologiquement;  la longévité de la graine qui est la durée pendant laquelle la graine est vivante et possède toutes ses potentialités de germination. Aussi, les conditions de conservation y ont un rôle prépondérant. 

Les conditions externes de germination sont : les agents du métabolisme (eau, oxygène et température), la luminosité, la disponibilité d'éléments minéraux et dans une certaine mesure la pression atmosphérique.

Lorsque les meilleures conditions sont réunies, l'activité des enzymes, qui sont des protéines, est déclenchée et enclenche l'hydrolyse des macromolécules : les protéines de réserve , les lipides  et les granules d'amidon.

Aussi, la germination comprend 3 phases une phase d'imbibition où la graine gonfle accompagnée d'une élévation de l'activité respiratoire; une phase de mobilisation des réserves qui s'achève avec la sortie de la plantule (tigelle et radicule); une phase de croissance de la plantule

La dégradation des macromolécules des réserves en leurs composants simples dont le glucose et les acides gras fournit l'énergie nécessaire à la formation de l'embryon et à la croissance de la plantule, tandis que celle des acides aminés (leur désamination)  est à ce stade la source principale de l'azote nécessaire à la synthèses des acides aminés et des protéines (Figure 32)

Au cours de la germination, les acides aminés et les protéines sont synthétisés de novo, alors que la réserves de lipides et de glucides (macromolécules) des graines s'épuisent. 

Les macromolécules seront de nouveau synthétisées à la sortie de la plantule par la plantule.  Autonome,  en contact permanent avec l'air donc du CO2 atmosphérique et de la lumière, dès lors, la photosynthèse est enclenché. De cet acte résulte la synthèse du glucose et de ses macromolécules dont les amidons. 

Le glucose est un précurseur plus ou moins lointain d'acides gras et  d'aminés.  Aussi, la germination est source d'acides aminées indispensables et de protéines. 

L'acte de germination fascine et les questions à ce propos ne manquent pas. Les figures 40 a, b, c et d ci-après montrent combien la graine est le siège d'une activité intense lors de la germination. 

Des modifications et la formation de composés bruns et de substances volatiles accompagnent les opérations de cuisson, de torréfaction ou de déshydratation des aliments. Elles  résultent d’un ensemble de réactions très complexes mettant en jeu les composés à fonction aldéhyde ou cétone (sucres réducteurs) et des composés à fonction amine  (acides aminés et protéines).  L’ensemble de ces réactions porte le nom de la réaction de Maillard (Figure 46) ou "Brunissement non enzymatique" par opposition au "Brunissement enzymatique" 

Figure 46 : Voies du brunissement non enzymatique (J-C. CHEFTEL et H. CHEFTEL 1977)

Ces réactions ont des conséquences défavorables dans la mesure où elles peuvent avoir des répercussions graves sur la santé par l'ingestion des pigments bruns et par la diminution de la biodisponibilité des acides aminés dont la lysine notamment. Aussi des précautions sont prises: pour prévenir la formation et les risques liés à la consommation des produits formés, pour tenir une conduite adaptée des traitements d’aliments où la lysine est un facteur limitant et qui sont destinés à des organismes dont les besoins en lysine sont élevés (aliments infantiles) 

La réaction de Maillard a aussi des conséquences favorables, sur le plan organoleptique : c'est la coloration et les arômes caractéristiques de certains produits comme le pain (Figure 47), la couleur et l’arôme du pain frais par exemple. Les industries maîtrisent la formation des caractères organoleptiques favorables de l’aliment aux différentes étapes de la réaction de Maillard. 

Figure 47 : Le pain, sa couleur et sa flaveur résultent des réaction du brunissement non enzymatique.

 La protéine bioressource

La bioconversion utilise la capacité des microorganismes à transformer la matière biologique. Sa bioressource est la cellule vivante ou son extrait. Les bioconversions diffèrent dans leurs principes et les objectifs visés. Elles portent sur la  conversion du substrat et/ou celle du microorganisme vivant (Figure 48)

Le substrat est une substance biochimique simple ou complexe. L’action du microorganisme sur le substrat porte sur sa modification, son métabolisme avec ou non production de métabolites d’intérêt, sa dégradation en ses composants fondamentaux. Les fermentations, les biodégradations de substances organiques, la production de métabolites et d’enzymes spécifiques sont des technologies de conversion de substrat .  

La conversion du substrat est effectuée aussi bien par  les microorganismes sélectionnés et leurs extraits que par les microorganismes recombinants et leurs extraits

Qu’il s’agisse des microorganismes ou de leurs extraits, ce sont les enzymes qui opèrent la conversion du substrat. De plus,  la protéine, matière biologique  est  aussi substrat.

La conversion des cellules de micoorganismes  porte sur un certain nombre de modifications de l’ADN. Les gènes insérés se comportent de la même façon que le matériel génétique naturel de la cellule (réplication, transcription). On programme ainsi une bactérie pour fabriquer une protéine d’intérêt. La cassure de l’ADN, l’insertion de séquence spécifique et sa fonctionnalité sont l’œuvre d’enzymes (nucléases, transférases, polymérases, ligases)

La conversion de microorganismes porte également sur la modification de voies métaboliques pour produire en quantité ou en qualité un métabolite d’intérêt. Elle est l’œuvre des enzymes de biosynthèse.

La bioconversion fait de la protéine l’utilitaire dans de nombreux domaines du développement (Figure 49) :

    - l'alimentation et la nutrition: les métabolites produits sont aussi des nutriments dont les acides aminés entre autres;

     - la pharmacologie : la bioconversion est une voie dans la production de principe actif, substance dont l’activité thérapeutique a été établie (les antibiotiques, le gluconate par exemple obtenus par fermentation);

   - la production agricole : le génie génétique, par la sélection de mutants, la manipulation d'ADN, les croisements de protoplastes a révolutionné la production agricole en quantité et en qualité;

   - la gestion de l’environnement : dans le cadre de la protection de l'environnement, l’exploitation des capacités enzymatiques des microorganismes sont d’importance grandissante dans la dégradation  des matières organiques et dans le nettoyage des sites contaminés par des produits dangereux (microorganismes capables de piéger les métaux lourds par exemple).

La protéine, bioressource, est l’œuvre de la recherche et développement scientifique, (le génie microbiologique, génétique, enzymatique et chimique) qui lui a donné tout son essor, au-delà de l'alimentaire: la protéine est présente dans tout le fonctionnement du vivant ... Suite